VACCINE FORMULATION: ADSORPTION OF Plasmodium falciparum MSP-1 PEPTIDE 1585 ON ALUMINIUM HYDROXIDE FORMULACIÓN DE VACUNAS: ADSORCIÓN SOBRE HIDRÓXIDO DE ALUMINIO DEL PEPTIDO 1585 DERIVADO DE LA PROTEINA MSP-1 DE Plasmodium falciparum
The Plasmodium falciparum merozoite surface protein 1 has been studied due to its potential to become a vaccine; likewise, the peptide 1585 which is located in the 42-kDa amino-terminal fragment induces protective immunity in primates. Despite the importance of antigen adsorption in the formulation...
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| Autores principales: | , , |
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| Formato: | article |
| Lenguaje: | EN |
| Publicado: |
Universidad de Antioquia
2011
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| Materias: | |
| Acceso en línea: | https://doaj.org/article/a970dcb0ef544580b55f09ed5cffe544 |
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| Sumario: | The Plasmodium falciparum merozoite surface protein 1 has been studied due to its potential to become a vaccine; likewise, the peptide 1585 which is located in the 42-kDa amino-terminal fragment induces protective immunity in primates. Despite the importance of antigen adsorption in the formulation and production of vaccines containing aluminium adjuvant, the protein fragment adsorption on aluminium hydroxide has not been thoroughly studied. Electrostatic attraction, hydrophobic interaction and ligand exchange have been identified as the major mechanisms involved in antigen retention on the adsorbent surface. Peptide 1585 was synthesized, and its solubility, adsorption on aluminium hydroxide, as well as its molecule release have been studied here. Results allowed us to raise a model for the adsorption and release of this peptide, which are important parameters to establish optimal conditions for peptideadsorbent interaction and, therefore, their response as a vaccine. Results also established the reversibility of such process due to the phosphate ion effect. Thus, this work provides a starting point for research works, leading to further development of vaccine formulations containing highly purified synthetic antigens adsorbed on aluminium adjuvant.<br>La proteína de superficie del merozoito de Plasmodium falciparum, MSP-1, es reconocida como candidata a vacuna; asimismo, el péptido 1585, situado en la región amino terminal de 42- KDa, induce inmunidad protectiva en primates. A pesar de la importancia de la adsorción del antígeno en la formulación y producción de vacunas que contienen hidróxido de aluminio como adyuvante, la adsorción del fragmento proteíco no ha sido estudiada. Los principales mecanismos que se han identificado como responsables de la retención de un antígeno sobre la superficie adsorbente son las interacciones electrostáticas, las interacciones hidrofóbicas y el intercambio de ligando. En este trabajo se sintetizó el péptido 1585 para estudiar la solubilidad, la adsorción sobre hidróxido de aluminio y la liberación de la molécula. Los resultados permitieron plantear el modelo para la adsorción y la liberación de este péptido, parámetros importantes para establecer las condiciones óptimas para la interacción péptido- adsorbente y por ende, su respuesta como vacuna. Los resultados también mostraron la reversibilidad del proceso debido al efecto del ión fosfato. |
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