Modelación molecular y variación estructural de las integrasas de dos retrovirus humanos: HTLV-I y VIH-1

Objetivo: Analizar las características moleculares y de variación de secuencias de las integrasas del HTLV-I y del VIH-1 y sus variantes poblacionales. Metodología: Análisis de secuencias y estructuras obtenidas de diferentes bases de datos; para ello se utilizaron programas computacionales de model...

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Autores principales:	Felipe García Vallejo, Yesid Cuesta Astroz, Martha C. Domínguez, Adalberto Sánchez, Mercedes Salcedo Cifuentes, Diane María Díaz, Milton Quintana
Formato:	article
Lenguaje:	EN ES
Publicado:	Universidad del Norte 2009
Materias:	retrovirus integrasa modelación molecular estructura proteica polimorfismos proteicos resistencia antiviral Medicine R Nursing RT1-120 Public aspects of medicine RA1-1270
Acceso en línea:	https://doaj.org/article/acdf18a7eb3f4aeaa17bdc47e162e928
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spelling	oai:doaj.org-article:acdf18a7eb3f4aeaa17bdc47e162e9282021-12-02T18:14:12ZModelación molecular y variación estructural de las integrasas de dos retrovirus humanos: HTLV-I y VIH-10120-55522011-7531https://doaj.org/article/acdf18a7eb3f4aeaa17bdc47e162e9282009-01-01T00:00:00Zhttp://www.redalyc.org/articulo.oa?id=81711840002https://doaj.org/toc/0120-5552https://doaj.org/toc/2011-7531Objetivo: Analizar las características moleculares y de variación de secuencias de las integrasas del HTLV-I y del VIH-1 y sus variantes poblacionales. Metodología: Análisis de secuencias y estructuras obtenidas de diferentes bases de datos; para ello se utilizaron programas computacionales de modelación de estructuras proteicas e identificación de sustituciones polimórficas en secuencias de aminoácidos de integrasas del HTLV-I y VIH-1 previamente reportadas. Materiales y métodos: Tanto la integrasa del HTLV-I como la del VIH-1 son proteínas compuestas por 288 residuos de aminoácidos. Se encontró un parecido de estructuras terciarias entre los dominios catalíticos de las IN de VIH-1, ASV y RSV con la del HTLVI. A partir de 103 secuencias completas de la integrasa del VIH-1 se registraron, en 46 codones, un total de 53 sustituciones que se localizaron en diferentes posiciones de la proteína nativa; las más frecuentes fueron: N27G (32,1%), A265V (30,1%), L101I (31,1%) y T123A (27,0%). Ninguna de las sustituciones más frecuentemente encontradas generó un cambio en el plegamiento nativo de la correspondiente región. Conclusión: La estructura tridimensional del dominio central catalítico de la integrasa condicionaría su actividad y su relación con moléculas potencialmente inhibidoras. Las sustituciones observadas fueron neutrales sin alterar la estructura nativa. Los resultados obtenidos confirman que la integrasa es un nuevo y promisorio blanco para el desarrollo de terapias antirretrovirales más efectivas en el siglo xxi.Felipe García VallejoYesid Cuesta AstrozMartha C. DomínguezAdalberto SánchezMercedes Salcedo CifuentesDiane María DíazMilton QuintanaUniversidad del Nortearticleretrovirusintegrasamodelación molecularestructura proteicapolimorfismos proteicosresistencia antiviralMedicineRNursingRT1-120Public aspects of medicineRA1-1270ENESSalud Uninorte, Vol 25, Iss 1, Pp 1-16 (2009)
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description	Objetivo: Analizar las características moleculares y de variación de secuencias de las integrasas del HTLV-I y del VIH-1 y sus variantes poblacionales. Metodología: Análisis de secuencias y estructuras obtenidas de diferentes bases de datos; para ello se utilizaron programas computacionales de modelación de estructuras proteicas e identificación de sustituciones polimórficas en secuencias de aminoácidos de integrasas del HTLV-I y VIH-1 previamente reportadas. Materiales y métodos: Tanto la integrasa del HTLV-I como la del VIH-1 son proteínas compuestas por 288 residuos de aminoácidos. Se encontró un parecido de estructuras terciarias entre los dominios catalíticos de las IN de VIH-1, ASV y RSV con la del HTLVI. A partir de 103 secuencias completas de la integrasa del VIH-1 se registraron, en 46 codones, un total de 53 sustituciones que se localizaron en diferentes posiciones de la proteína nativa; las más frecuentes fueron: N27G (32,1%), A265V (30,1%), L101I (31,1%) y T123A (27,0%). Ninguna de las sustituciones más frecuentemente encontradas generó un cambio en el plegamiento nativo de la correspondiente región. Conclusión: La estructura tridimensional del dominio central catalítico de la integrasa condicionaría su actividad y su relación con moléculas potencialmente inhibidoras. Las sustituciones observadas fueron neutrales sin alterar la estructura nativa. Los resultados obtenidos confirman que la integrasa es un nuevo y promisorio blanco para el desarrollo de terapias antirretrovirales más efectivas en el siglo xxi.
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Modelación molecular y variación estructural de las integrasas de dos retrovirus humanos: HTLV-I y VIH-1

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