Estudio y análisis comparativo de interacciones entre la proteina integrina con fragmentos de la proteína fibrilina-1 y fragmentos mutados de esta utilizando la metodología de docking molecular

Objetivo: Evaluar las interacciones proteína-proteína que pueden generarse entre frag - mentos de la proteína fibrilina-1, cuyas mutaciones causan el síndrome de Marfan ( SM ). Materiales y métodos: Se realizó una serie de cálculos docking proteína-proteína entre las macromoléculas de interés; se e...

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Detalles Bibliográficos
Autores principales:	Ricardo Vivas-Reyes, Yamiris Tirado, Verónica Valdiris
Formato:	article
Lenguaje:	EN ES
Publicado:	Universidad del Norte 2016
Materias:	fibrilina 1 docking proteína proteína síndrome de marfan dominios cbegf integrina Medicine R Nursing RT1-120 Public aspects of medicine RA1-1270
Acceso en línea:	https://doaj.org/article/b73bb6ce0a4942f0905807e7576a096d
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spelling	oai:doaj.org-article:b73bb6ce0a4942f0905807e7576a096d2021-12-02T19:44:52ZEstudio y análisis comparativo de interacciones entre la proteina integrina con fragmentos de la proteína fibrilina-1 y fragmentos mutados de esta utilizando la metodología de docking molecular0120-55522011-7531https://doaj.org/article/b73bb6ce0a4942f0905807e7576a096d2016-01-01T00:00:00Zhttp://www.redalyc.org/articulo.oa?id=81750089002https://doaj.org/toc/0120-5552https://doaj.org/toc/2011-7531Objetivo: Evaluar las interacciones proteína-proteína que pueden generarse entre frag - mentos de la proteína fibrilina-1, cuyas mutaciones causan el síndrome de Marfan ( SM ). Materiales y métodos: Se realizó una serie de cálculos docking proteína-proteína entre las macromoléculas de interés; se empleó el programa Molsoft ICM ; se utilizaron las estructuras cristalinas de la proteína integrina αVβ 3 y los fragmentos de la proteína fibrilina-1; además se generó una sucesión de mutaciones en la fibrilina-1, las cuales son características de pacientes con síndrome de Marfan, y posteriormente se realizó el acoplamiento molecular. Adicionalmente se determinó los aminoácidos que con mayor frecuencia estaban presentes en el sitio de interacción y su hidrofobicidad. Resultados: Se cuantificó la cantidad de aminoácidos hidrófobos presentes en las zonas de interacción producidas por los acoplamientos, teniendo en cuenta la energía del sistema; esta ponderación estuvo entre el 40 y 50 % de los aminoácidos de la zona de interacción, con un porcentaje mayor con respecto a aminoácidos neutros o cargados. En los resultados obtenidos utilizando las mutaciones realizadas sobre los fragmentos cbEGF22-TB4-cbEGF23 y cbEGF9-hyb2-cbEGF10 de la fibrilina-1 se encontró que no se ubicaron en zonas cercanas al sitio de interacción en la mayoría de los casos. Conclusiones : Las interacciones entre los fragmentos de fibrilina-1, y estos con respecto a la integrina, mostraron en sus zonas de interacción la presencia mayoritariamente de aminoácidos hidrofóbicos, que es lo esperado normalmente.Ricardo Vivas-ReyesYamiris TiradoVerónica ValdirisUniversidad del Nortearticlefibrilina1docking proteínaproteínasíndrome de marfandominios cbegfintegrinaMedicineRNursingRT1-120Public aspects of medicineRA1-1270ENESSalud Uninorte, Vol 32, Iss 3, Pp 369-383 (2016)
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description	Objetivo: Evaluar las interacciones proteína-proteína que pueden generarse entre frag - mentos de la proteína fibrilina-1, cuyas mutaciones causan el síndrome de Marfan ( SM ). Materiales y métodos: Se realizó una serie de cálculos docking proteína-proteína entre las macromoléculas de interés; se empleó el programa Molsoft ICM ; se utilizaron las estructuras cristalinas de la proteína integrina αVβ 3 y los fragmentos de la proteína fibrilina-1; además se generó una sucesión de mutaciones en la fibrilina-1, las cuales son características de pacientes con síndrome de Marfan, y posteriormente se realizó el acoplamiento molecular. Adicionalmente se determinó los aminoácidos que con mayor frecuencia estaban presentes en el sitio de interacción y su hidrofobicidad. Resultados: Se cuantificó la cantidad de aminoácidos hidrófobos presentes en las zonas de interacción producidas por los acoplamientos, teniendo en cuenta la energía del sistema; esta ponderación estuvo entre el 40 y 50 % de los aminoácidos de la zona de interacción, con un porcentaje mayor con respecto a aminoácidos neutros o cargados. En los resultados obtenidos utilizando las mutaciones realizadas sobre los fragmentos cbEGF22-TB4-cbEGF23 y cbEGF9-hyb2-cbEGF10 de la fibrilina-1 se encontró que no se ubicaron en zonas cercanas al sitio de interacción en la mayoría de los casos. Conclusiones : Las interacciones entre los fragmentos de fibrilina-1, y estos con respecto a la integrina, mostraron en sus zonas de interacción la presencia mayoritariamente de aminoácidos hidrofóbicos, que es lo esperado normalmente.
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Estudio y análisis comparativo de interacciones entre la proteina integrina con fragmentos de la proteína fibrilina-1 y fragmentos mutados de esta utilizando la metodología de docking molecular

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