Instilación intratraqueal de elastasa en la rata: Cambios electroforéticos de la á1-AT-antitripsina en el lavado broncoalveolar

Introducción: la antiproteasa alfa 1-antitripsina ( á1-AT) constituye el principal inhibidor endógeno de la elastasa instilada por vía intratraqueal en modelos experimentales. Objetivo: Evaluar mediante electroforesis e inmunodetección por western blot, las distintas formas en que se encuentra la á1...

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Autores principales:	VECCHIOLA C,ANDREA, RAMÍREZ M,ALEJANDRO, VILLAGRÁN T,ANDREA, SERRANO H,CAROLINA, LIBERONA T,LEONEL, SÁEZ S,CLAUDIA, BORZONE T,GISELLA
Lenguaje:	Spanish / Castilian
Publicado:	Sociedad Chilena de Enfermedades Respiratorias 2008
Materias:	antiproteasa á1-AT daño pulmonar difuso elastasa electroforesis
Acceso en línea:	http://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0717-73482008000100002
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spelling	oai:scielo:S0717-734820080001000022013-11-14Instilación intratraqueal de elastasa en la rata: Cambios electroforéticos de la á1-AT-antitripsina en el lavado broncoalveolarVECCHIOLA C,ANDREARAMÍREZ M,ALEJANDROVILLAGRÁN T,ANDREASERRANO H,CAROLINALIBERONA T,LEONELSÁEZ S,CLAUDIABORZONE T,GISELLA antiproteasa á1-AT daño pulmonar difuso elastasa electroforesis Introducción: la antiproteasa alfa 1-antitripsina ( á1-AT) constituye el principal inhibidor endógeno de la elastasa instilada por vía intratraqueal en modelos experimentales. Objetivo: Evaluar mediante electroforesis e inmunodetección por western blot, las distintas formas en que se encuentra la á1-AT en el lavado broncoalveolar (IBA) de ratas Sprague Dawley después de la instilación de elastasa, con la hipótesis de que el aumento en la actividad antielastasa previamente encontrada se acompaña de niveles altos de á1-AT activa. Resultados: En las primeras horas post-elastasa la concentración de á1-AT en el IBA aumenta más de 7 veces, debido al aumento de la permeabilidad alvéolo-capilar, encontrándose tanto como proteína nativa (~ 52 kDa), como parte de complejos de mayor tamaño (> 75 kDa y > 100 kDa) y como producto de proteólisis (< 40 kDa). Conclusión: A pesar de existir una alta proporción de á1-AT inactiva formando complejos, el aumento de la permeabilidad alvéolo-capilar contribuye a mantener niveles altos de á1-AT activa. Estos resultados podrían ser extrapolables a distintos procesos inflamatorios pulmonares.info:eu-repo/semantics/openAccessSociedad Chilena de Enfermedades RespiratoriasRevista chilena de enfermedades respiratorias v.24 n.1 20082008-03-01text/htmlhttp://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0717-73482008000100002es10.4067/S0717-73482008000100002
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description	Introducción: la antiproteasa alfa 1-antitripsina ( á1-AT) constituye el principal inhibidor endógeno de la elastasa instilada por vía intratraqueal en modelos experimentales. Objetivo: Evaluar mediante electroforesis e inmunodetección por western blot, las distintas formas en que se encuentra la á1-AT en el lavado broncoalveolar (IBA) de ratas Sprague Dawley después de la instilación de elastasa, con la hipótesis de que el aumento en la actividad antielastasa previamente encontrada se acompaña de niveles altos de á1-AT activa. Resultados: En las primeras horas post-elastasa la concentración de á1-AT en el IBA aumenta más de 7 veces, debido al aumento de la permeabilidad alvéolo-capilar, encontrándose tanto como proteína nativa (~ 52 kDa), como parte de complejos de mayor tamaño (> 75 kDa y > 100 kDa) y como producto de proteólisis (< 40 kDa). Conclusión: A pesar de existir una alta proporción de á1-AT inactiva formando complejos, el aumento de la permeabilidad alvéolo-capilar contribuye a mantener niveles altos de á1-AT activa. Estos resultados podrían ser extrapolables a distintos procesos inflamatorios pulmonares.
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Instilación intratraqueal de elastasa en la rata: Cambios electroforéticos de la á1-AT-antitripsina en el lavado broncoalveolar

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