Extracción, Caracterización Parcial y Termoestabilidad de la Enzima Transglutaminasa en Surimi, en Músculo Blanco de Jurel y en Miofibrillas de Carne de Vacuno

El objetivo de esta investigación fue determinar la presencia de transglutaminasa en los extractos de surimi, músculo blanco de jurel (Trachurus murphyi) y en miofibrillas de carne de vacuno. Esto, con el fin de evaluar su termoestabilidad y los parámetros cinéticos más relevantes para proyectar la...

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Autores principales: Curotto,Emilia M, Dondero,Marta L, Muñoz,Cristián J, Álvarez,Lorena A
Lenguaje:Spanish / Castilian
Publicado: Centro de Información Tecnológica 2007
Materias:
Acceso en línea:http://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0718-07642007000300002
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spelling oai:scielo:S0718-076420070003000022007-07-18Extracción, Caracterización Parcial y Termoestabilidad de la Enzima Transglutaminasa en Surimi, en Músculo Blanco de Jurel y en Miofibrillas de Carne de VacunoCurotto,Emilia MDondero,Marta LMuñoz,Cristián JÁlvarez,Lorena A transglutaminasa termoestabilidad constante de inactivación energía de inactivación El objetivo de esta investigación fue determinar la presencia de transglutaminasa en los extractos de surimi, músculo blanco de jurel (Trachurus murphyi) y en miofibrillas de carne de vacuno. Esto, con el fin de evaluar su termoestabilidad y los parámetros cinéticos más relevantes para proyectar la utilización de estos tejidos en la industria de nuevos productos alimentarios. Las actividades de transglutaminasa fueron 4.7 x 10-3, 13.0 x 10-3 y 53.0 x 10-3 UI/g tejido para surimi, músculo blanco de jurel y carne de vacuno, respectivamente. Se caracterizó parcialmente la transglutaminasa en miofibrillas, encontrándose valores de pH óptimo de 6.5 y 40º C de temperatura. Se postula la existencia de dos transglutaminasas en el músculo blanco de jurel, con valores óptimos de pH de 5.4 y 7.6, temperaturas de 50 y 60º C y concentraciones de calcio de 10 y 40 mM. Para surimi los valores encontrados son semejantes a los de músculo blanco de jurel. Se realizaron pruebas de termoestabiliad, obteniéndose valores de las constantes de inestabilidad entre 3.3 x10-3 y 0.4 h-1 a las distintas temperaturas de preincubación. Los valores de las energías de activación de la inactivación se encuentra entre 12.46 y 39.37 KJ mol-1 ºK-1.info:eu-repo/semantics/openAccessCentro de Información TecnológicaInformación tecnológica v.18 n.3 20072007-01-01text/htmlhttp://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0718-07642007000300002es10.4067/S0718-07642007000300002
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Curotto,Emilia M
Dondero,Marta L
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Extracción, Caracterización Parcial y Termoestabilidad de la Enzima Transglutaminasa en Surimi, en Músculo Blanco de Jurel y en Miofibrillas de Carne de Vacuno
description El objetivo de esta investigación fue determinar la presencia de transglutaminasa en los extractos de surimi, músculo blanco de jurel (Trachurus murphyi) y en miofibrillas de carne de vacuno. Esto, con el fin de evaluar su termoestabilidad y los parámetros cinéticos más relevantes para proyectar la utilización de estos tejidos en la industria de nuevos productos alimentarios. Las actividades de transglutaminasa fueron 4.7 x 10-3, 13.0 x 10-3 y 53.0 x 10-3 UI/g tejido para surimi, músculo blanco de jurel y carne de vacuno, respectivamente. Se caracterizó parcialmente la transglutaminasa en miofibrillas, encontrándose valores de pH óptimo de 6.5 y 40º C de temperatura. Se postula la existencia de dos transglutaminasas en el músculo blanco de jurel, con valores óptimos de pH de 5.4 y 7.6, temperaturas de 50 y 60º C y concentraciones de calcio de 10 y 40 mM. Para surimi los valores encontrados son semejantes a los de músculo blanco de jurel. Se realizaron pruebas de termoestabiliad, obteniéndose valores de las constantes de inestabilidad entre 3.3 x10-3 y 0.4 h-1 a las distintas temperaturas de preincubación. Los valores de las energías de activación de la inactivación se encuentra entre 12.46 y 39.37 KJ mol-1 ºK-1.
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