Estudios de Caracterización Cinética y Fisicoquímica de una Proteinasa Aspártica Aislada de Frutos Maduros de Salpichroa origanifolia

Una nueva enzima proteolítica con actividad coagulante de la leche fue aislada de frutos maduros de Salpichroa origanifolia. El extracto crudo se obtuvo disolviendo el polvo etanólico de los frutos maduros en 50 mM de buffer de fosfatos de pH 7.0. La enzima presentó actividad proteolítica frente a s...

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Detalles Bibliográficos
Autores principales:	Rocha,Gabriela F, Fernández,Graciela, Parisi,Mónica G
Lenguaje:	Spanish / Castilian
Publicado:	Centro de Información Tecnológica 2010
Materias:	proteinasa aspártica actividad coagulante caracterización cinética enzima proteolítica Salpichroa origanifolia
Acceso en línea:	http://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0718-07642010000200004
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spelling	oai:scielo:S0718-076420100002000042010-05-11Estudios de Caracterización Cinética y Fisicoquímica de una Proteinasa Aspártica Aislada de Frutos Maduros de Salpichroa origanifoliaRocha,Gabriela FFernández,GracielaParisi,Mónica G proteinasa aspártica actividad coagulante caracterización cinética enzima proteolítica Salpichroa origanifolia Una nueva enzima proteolítica con actividad coagulante de la leche fue aislada de frutos maduros de Salpichroa origanifolia. El extracto crudo se obtuvo disolviendo el polvo etanólico de los frutos maduros en 50 mM de buffer de fosfatos de pH 7.0. La enzima presentó actividad proteolítica frente a sustratos proteicos como hemoglobina y caseína. La hidrólisis de estos sustratos fue óptima en un rango de pH entre 3.5 y 6.5 a temperaturas entre 40 y 45ºC. Se observó también que los extractos enzimáticos eran muy estables a temperaturas moderadas (40ºC) y que la actividad enzimática era incrementada por cationes como calcio y magnesio. Cuando se estudió la degradación in vitro de la caseína bovina por acción del extracto crudo se observó que la enzima vegetal producía un mayor grado de hidrólisis que el cuajo comercial. De los resultados obtenidos se concluye que la proteinasa aspártica aislada de Salpichroa origanifolia presenta actividad coagulante de la leche y características de termoestabilidad adecuadas para su empleo en procesos biotecnológicos.info:eu-repo/semantics/openAccessCentro de Información TecnológicaInformación tecnológica v.21 n.2 20102010-01-01text/htmlhttp://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0718-07642010000200004es10.4067/S0718-07642010000200004
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description	Una nueva enzima proteolítica con actividad coagulante de la leche fue aislada de frutos maduros de Salpichroa origanifolia. El extracto crudo se obtuvo disolviendo el polvo etanólico de los frutos maduros en 50 mM de buffer de fosfatos de pH 7.0. La enzima presentó actividad proteolítica frente a sustratos proteicos como hemoglobina y caseína. La hidrólisis de estos sustratos fue óptima en un rango de pH entre 3.5 y 6.5 a temperaturas entre 40 y 45ºC. Se observó también que los extractos enzimáticos eran muy estables a temperaturas moderadas (40ºC) y que la actividad enzimática era incrementada por cationes como calcio y magnesio. Cuando se estudió la degradación in vitro de la caseína bovina por acción del extracto crudo se observó que la enzima vegetal producía un mayor grado de hidrólisis que el cuajo comercial. De los resultados obtenidos se concluye que la proteinasa aspártica aislada de Salpichroa origanifolia presenta actividad coagulante de la leche y características de termoestabilidad adecuadas para su empleo en procesos biotecnológicos.
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