Modelación por homología de la proteína Luxs de Porphyromonas gingivalis cepa W83

Antecedentes: En las proteínas no se logra siempre su cristalización, de buen tamaño y de buena calidad para someterla a difracción de rayos X. De tal manera que se abre un campo para el desarrollo de estudios teóricos moleculares y proteínicos, que permiten la representación de las moléculas en tre...

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Detalles Bibliográficos
Autores principales:	Díaz Caballero,A, Martínez Serrano,E, Vivas Reyes,R, Puerta Llerena,L, Méndez Cuadro,D, Cabrales Salgado,R, Padilla Rodríguez,A
Lenguaje:	Spanish / Castilian
Publicado:	Sociedad de Periodoncia de Chile. Sociedad de Implantología Oral de Chile. Sociedad de Prótesis y Rehabilitación Oral de Chile. 2012
Materias:	Homología estructural de proteína Porphyromonas gingivalis conformación molecular bacterias gram negativas periodoncia
Acceso en línea:	http://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0719-01072012000300001
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spelling	oai:scielo:S0719-010720120003000012013-04-16Modelación por homología de la proteína Luxs de Porphyromonas gingivalis cepa W83Díaz Caballero,AMartínez Serrano,EVivas Reyes,RPuerta Llerena,LMéndez Cuadro,DCabrales Salgado,RPadilla Rodríguez,A Homología estructural de proteína Porphyromonas gingivalis conformación molecular bacterias gram negativas periodoncia Antecedentes: En las proteínas no se logra siempre su cristalización, de buen tamaño y de buena calidad para someterla a difracción de rayos X. De tal manera que se abre un campo para el desarrollo de estudios teóricos moleculares y proteínicos, que permiten la representación de las moléculas en tres dimensiones, proporcionando una información espacial para estudiar la interacción entre ligandos y receptores macromoleculares. Materialesy Métodos: Estudio In silico, a partir del análisis de secuencias primarias de seis diferentes proteínas LuxS cristalizadas de diversas bacterias, se seleccionó la proteína 1J6X del Helicobacter pylori, por su similaridad con la secuencia de la proteína LuxS en Porphyromonas gingivalis (P. gingivalis) cepa W83, para producir un modelo por homología de esta proteína, utilizando los programas Sybyl y MOE. Se realizó un acoplamiento con el ligando natural para evaluar la reproducibilidad del modelo en un ambiente biológico. Resultados: Se desarrolló el modelado de la proteína LuxS de P. gingivalis cepa W83, que permite el acercamiento a una estructura que se propone, por la interacción entre la proteína y su ligando natural. El modelo generado con recursos computacionales logró una correcta estructura molecular que aceptó la realización de diversos cálculos. El acoplamiento demostró una cavidad donde se logran diversas posiciones del ligando con buenos resultados. Conclusiones: Se obtuvo un modelo 3D para la proteína LuxS en la P. gingivalis cepa W83 validado por diferentes métodos computacionales con una adecuada reproducibilidad biológica por medio del acoplamiento molecular.info:eu-repo/semantics/openAccessSociedad de Periodoncia de Chile. Sociedad de Implantología Oral de Chile. Sociedad de Prótesis y Rehabilitación Oral de Chile.Revista clínica de periodoncia, implantología y rehabilitación oral v.5 n.3 20122012-12-01text/htmlhttp://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0719-01072012000300001es10.4067/S0719-01072012000300001
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description	Antecedentes: En las proteínas no se logra siempre su cristalización, de buen tamaño y de buena calidad para someterla a difracción de rayos X. De tal manera que se abre un campo para el desarrollo de estudios teóricos moleculares y proteínicos, que permiten la representación de las moléculas en tres dimensiones, proporcionando una información espacial para estudiar la interacción entre ligandos y receptores macromoleculares. Materialesy Métodos: Estudio In silico, a partir del análisis de secuencias primarias de seis diferentes proteínas LuxS cristalizadas de diversas bacterias, se seleccionó la proteína 1J6X del Helicobacter pylori, por su similaridad con la secuencia de la proteína LuxS en Porphyromonas gingivalis (P. gingivalis) cepa W83, para producir un modelo por homología de esta proteína, utilizando los programas Sybyl y MOE. Se realizó un acoplamiento con el ligando natural para evaluar la reproducibilidad del modelo en un ambiente biológico. Resultados: Se desarrolló el modelado de la proteína LuxS de P. gingivalis cepa W83, que permite el acercamiento a una estructura que se propone, por la interacción entre la proteína y su ligando natural. El modelo generado con recursos computacionales logró una correcta estructura molecular que aceptó la realización de diversos cálculos. El acoplamiento demostró una cavidad donde se logran diversas posiciones del ligando con buenos resultados. Conclusiones: Se obtuvo un modelo 3D para la proteína LuxS en la P. gingivalis cepa W83 validado por diferentes métodos computacionales con una adecuada reproducibilidad biológica por medio del acoplamiento molecular.
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Modelación por homología de la proteína Luxs de Porphyromonas gingivalis cepa W83

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