Propiedades de los Geles Lácteos formados por la Acción Combinada de Enzimas Coagulantes y Glucono-d-Lactona
Se utilizó un diseño rotacional centrado para medir la influencia de la temperatura, el pH y la cantidad de enzima coagulante sobre geles formados por la acción combinada de enzimas coagulantes y glucono-δ-lactona. Las respuestas t max, Dmax y TmaxV fueron medidas por el método del alambre...
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Publicado: |
Centro de Información Tecnológica
2005
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oai:scielo:S0718-076420050004000042011-02-07Propiedades de los Geles Lácteos formados por la Acción Combinada de Enzimas Coagulantes y Glucono-d-LactonaSbodio,O.A.Tercero,E.J.Coutaz,V.R.Revelli,G.R. whole milk milk gels rennet coagulation coagulation properties enzyme kinetics Se utilizó un diseño rotacional centrado para medir la influencia de la temperatura, el pH y la cantidad de enzima coagulante sobre geles formados por la acción combinada de enzimas coagulantes y glucono-δ-lactona. Las respuestas t max, Dmax y TmaxV fueron medidas por el método del alambre caliente. Para alcanzar pH 5.8 en una hora se utilizaron diferentes concentraciones de glucono-δ-lactona. Cuando se usó coagulante bovino el principal efecto, en orden de importancia, fue producido por la concentración enzimática, el pH y la temperatura. Cuando se usó proteasa microbiana este orden fue, concentración enzimática, temperatura y pH. A partir de los modelos obtenidos para t max y Dmax se puede concluir que la concentración enzimática es la variable que más influye positivamente. Los máximos voltajes TmaxV fueron influenciados significativamente por la temperatura y la concentración enzimática de origen bovino (p < 0.01) y proteasa microbiana (p > 0.01). La menor velocidad de incremento de voltaje Dmax a t max se obtuvo con enzima de origen bovino. La leche entera coagulada con ambos coagulantes alcanzan el máximo voltaje al mismo tiempo.info:eu-repo/semantics/openAccessCentro de Información TecnológicaInformación tecnológica v.16 n.4 20052005-01-01text/htmlhttp://www.scielo.cl/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0718-07642005000400004es10.4067/S0718-07642005000400004 |
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Se utilizó un diseño rotacional centrado para medir la influencia de la temperatura, el pH y la cantidad de enzima coagulante sobre geles formados por la acción combinada de enzimas coagulantes y glucono-δ-lactona. Las respuestas t max, Dmax y TmaxV fueron medidas por el método del alambre caliente. Para alcanzar pH 5.8 en una hora se utilizaron diferentes concentraciones de glucono-δ-lactona. Cuando se usó coagulante bovino el principal efecto, en orden de importancia, fue producido por la concentración enzimática, el pH y la temperatura. Cuando se usó proteasa microbiana este orden fue, concentración enzimática, temperatura y pH. A partir de los modelos obtenidos para t max y Dmax se puede concluir que la concentración enzimática es la variable que más influye positivamente. Los máximos voltajes TmaxV fueron influenciados significativamente por la temperatura y la concentración enzimática de origen bovino (p < 0.01) y proteasa microbiana (p > 0.01). La menor velocidad de incremento de voltaje Dmax a t max se obtuvo con enzima de origen bovino. La leche entera coagulada con ambos coagulantes alcanzan el máximo voltaje al mismo tiempo. |
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